1.2 나노미터!
α 나선은 단백질 사슬의 한 구간이 오른쪽으로 감긴 나선 모양으로 말려 있는 구조이다. 나선 계단과 비슷하며, 단백질 사슬이 접혀 만드는 규칙적인 모양 중 가장 흔하다. 코일에서 바깥으로 뻗은 곁사슬까지 포함하면 너비가 약 1.2나노미터이며, 1나노미터는 1미터의 10억분의 1이다.
단백질은 아미노산이라는 더 작은 분자들이 길게 이어진 사슬이다. α 나선에서는 사슬의 뼈대가 중심선을 감고 있고, 아미노산마다 곁사슬이 병솔의 털처럼 바깥을 향한다. 곁사슬을 포함한 막대 전체의 너비는 발표된 연구에서 약 1~1.2나노미터로 제시된다. 위에 표시된 1.2나노미터는 이 범위의 위쪽 끝이다.
길이 방향으로 보면 나선은 매우 규칙적이다. 한 바퀴에 아미노산 3.6개가 들어 있고 0.54나노미터씩 올라가므로, 아미노산 하나가 길이를 0.15나노미터씩 늘린다. 이 코일은 수소 결합으로 모양을 유지한다. 수소 결합은 각 아미노산을 사슬에서 네 칸 뒤에 있는 아미노산과 이어 주는 약한 인력이다. 나선은 짧을 수도 길 수도 있다. 아미노산 20개로 이루어진 나선은 길이가 약 3나노미터이다.
라이너스 폴링, 로버트 코리, 허먼 브랜슨은 1951년에 α 나선을 제안했다. 폴링은 그보다 3년 앞서 영국 옥스퍼드에서 감기에 걸려 누워 있다가 이 모양을 알아냈다. 그는 종이 한 장에 단백질 사슬을 그리고, 나선 한 바퀴가 다음 바퀴와 수소 결합을 이룰 수 있을 때까지 접었다. 1951년 논문의 그림은 왼쪽으로 감긴 나선을 보여 주었는데, 이는 천연 단백질에서 발견되는 나선의 거울상이다.
1951년 봄에 막스 페루츠는 이 논문을 읽고, 아미노산마다 0.15나노미터씩 나아가는 간격이 X선이 단백질에서 산란될 때 신호로 나타나야 한다는 점을 깨달았다. 그는 말의 털로 이 생각을 시험했고, 나선이 예측한 바로 그 자리에서 신호를 찾아냈다. 1957년과 1959년에 존 켄드루의 연구팀은 산소와 결합하는 단백질인 미오글로빈의 구조를 그려 냈고, 나선이 곧은 막대로 보이는 것을 확인했다. 미오글로빈 사슬의 약 75%는 아미노산 7~24개 길이의 나선으로 말려 있으며, 모두 오른쪽으로 감긴 나선이다.