1.2 nanometry!
Uma alfa-hélice é um trecho de uma cadeia proteica enrolado em uma espiral para a direita, como uma escada em caracol, e é a mais comum das formas regulares em que as cadeias proteicas se dobram. Contando as cadeias laterais que se projetam da espiral, a alfa-hélice tem cerca de 1,2 nanômetros de largura, e um nanômetro é um bilionésimo de metro.
Uma proteína é uma longa cadeia de moléculas menores chamadas aminoácidos. Em uma alfa-hélice, o esqueleto da cadeia se enrola ao redor de uma linha central, e a cadeia lateral de cada aminoácido aponta para fora, como as cerdas de uma escova de garrafa. A largura de todo o bastão, cadeias laterais incluídas, é apresentada na pesquisa publicada como cerca de 1 a 1,2 nanômetros. Os 1,2 nanômetros indicados no explorador estão no topo dessa faixa.
Ao longo de seu comprimento, a hélice é muito regular. Cada volta contém 3,6 aminoácidos e se eleva 0,54 nanômetro, de modo que cada aminoácido acrescenta 0,15 nanômetro ao comprimento. A espiral é mantida em forma por ligações de hidrogênio, atrações fracas que ligam cada aminoácido àquele que está quatro posições adiante na cadeia. Uma hélice pode ser curta ou longa: uma formada por 20 aminoácidos tem cerca de 3 nanômetros de comprimento.
Linus Pauling, Robert Corey e Herman Branson propuseram a alfa-hélice em 1951. Pauling havia encontrado essa forma três anos antes, enquanto estava de cama com um resfriado em Oxford, na Inglaterra. Ele esboçou uma cadeia proteica em uma folha de papel e dobrou a folha até que uma volta da espiral pudesse formar ligações de hidrogênio com a volta seguinte. O desenho no artigo de 1951 mostrava uma hélice voltada para a esquerda, a imagem espelhada das hélices encontradas em proteínas naturais.
Na primavera de 1951, Max Perutz leu o artigo e percebeu que o avanço de 0,15 nanômetro por aminoácido deveria aparecer quando os raios X se espalhassem ao atravessar uma proteína. Ele testou a ideia em um fio de crina de cavalo e encontrou o sinal exatamente onde a alfa-hélice previa. Em 1957 e 1959, a equipe de John Kendrew mapeou a mioglobina, uma proteína que se liga ao oxigênio, e observou as hélices da proteína como bastões retos. Cerca de 75% da cadeia da mioglobina está enrolada em hélices, com 7 a 24 aminoácidos de comprimento, e todas elas são voltadas para a direita.