How big is Alfa-helix?

Een alfahelix is een stuk van een eiwitketen dat is opgerold tot een rechtsdraaiende spiraal, zoals een wenteltrap, en de meest voorkomende van de regelmatige vormen waarin eiwitketens zich vouwen. Met de zijketens die uit de spiraal steken erbij is een alfahelix ongeveer 1,2 nanometer breed, en een nanometer is een miljardste van een meter.

Grootte

Een eiwit is een lange keten van kleinere moleculen die aminozuren heten. In een alfahelix windt de ruggengraat van de keten zich om een middenlijn, en de zijketen van elk aminozuur wijst naar buiten, als de haren van een flessenborstel. Volgens gepubliceerd onderzoek bedraagt de breedte van de hele staaf, zijketens inbegrepen, ongeveer 1–1,2 nanometer. De hierboven getoonde 1,2 nanometer ligt aan de bovenkant van dat bereik.

In de lengterichting is de helix zeer regelmatig. Elke winding bevat 3,6 aminozuren en stijgt 0,54 nanometer, dus elk aminozuur voegt 0,15 nanometer toe aan de lengte. De spiraal wordt in vorm gehouden door waterstofbruggen, zwakke aantrekkingskrachten die elk aminozuur verbinden met het aminozuur dat vier plaatsen verderop in de keten zit. Een helix kan kort of lang zijn: een helix van 20 aminozuren is ongeveer 3 nanometer lang.

Groottevergelijkingen

De DNA-dubbelhelix, 2 nanometer breed, is ongeveer 1,7 keer zo breed als een alfahelix.
Een helix van 20–25 aminozuren, 3–3,75 nanometer lang, is lang genoeg om het waterafstotende middendeel van de fosfolipidendubbellaag van een celmembraan over te steken. Eiwitten die door membranen heen gaan, doen dat vaak met alfahelices.
Een typisch eiwit is 3–6 nanometer breed, ongeveer 2,5 tot 5 keer de breedte van een alfahelix.
Tussen ongeveer 67.000 en 83.000 alfahelices, naast elkaar, zouden de breedte van een mensenhaar beslaan, dat 80.000–100.000 nanometer breed is.
Als een alfahelix een miljard keer werd vergroot, zou hij 1,2 meter breed zijn en zou elke winding 54 centimeter stijgen. Een mensenhaar zou 80–100 kilometer breed zijn.

Hoe de alfahelix werd ontdekt

Linus Pauling, Robert Corey en Herman Branson stelden de alfahelix in 1951 voor. Pauling had de vorm drie jaar eerder gevonden, toen hij met een verkoudheid in bed lag in Oxford in Engeland. Hij schetste een eiwitketen op een vel papier en vouwde het vel net zo lang tot één winding van de spiraal waterstofbruggen kon vormen met de volgende. De tekening in het artikel uit 1951 toonde een linksdraaiende helix, het spiegelbeeld van de helices in natuurlijke eiwitten.

In het voorjaar van 1951 las Max Perutz het artikel en besefte dat de stap van 0,15 nanometer per aminozuur zichtbaar moest zijn wanneer röntgenstralen aan een eiwit verstrooid worden. Hij testte het idee aan een paardenhaar en vond het signaal precies waar de helix het voorspelde. In 1957 en 1959 bracht het team van John Kendrew myoglobine in kaart, een eiwit dat zuurstof bindt, en zag de helices van het eiwit als rechte staven. Ongeveer 75% van de keten van myoglobine is opgerold tot helices van 7–24 aminozuren lang, en alle zijn rechtsdraaiend.