1.2 nanómetros!
Una hélice alfa es un tramo de una cadena de proteína enrollado en una espiral que gira hacia la derecha, como una escalera de caracol. Es la más común de las formas regulares en que se pliegan las cadenas de proteínas. Si se cuentan las cadenas laterales que sobresalen de la espiral, tiene unos 1,2 nanómetros de ancho. Un nanómetro es una milmillonésima de metro.
Una proteína es una cadena larga de moléculas más pequeñas llamadas aminoácidos. En una hélice alfa, el esqueleto de la cadena se enrolla alrededor de una línea central y la cadena lateral de cada aminoácido apunta hacia fuera, como las cerdas de una escobilla para botellas. Según la investigación publicada, el ancho de toda la varilla, con las cadenas laterales incluidas, es de aproximadamente 1–1,2 nanómetros. Los 1,2 nanómetros que se muestran arriba están en el extremo superior de ese intervalo.
En toda su longitud, la hélice es muy regular. Cada vuelta contiene 3,6 aminoácidos y sube 0,54 nanómetros, de modo que cada aminoácido añade 0,15 nanómetros a la longitud. La espiral se mantiene en su forma gracias a los enlaces de hidrógeno, atracciones débiles que unen cada aminoácido con el que está cuatro posiciones más allá en la cadena. Una hélice puede ser corta o larga: una formada por 20 aminoácidos mide unos 3 nanómetros de largo.
Linus Pauling, Robert Corey y Herman Branson propusieron la hélice alfa en 1951. Pauling había dado con la forma tres años antes, mientras guardaba cama con un resfriado en Oxford, en Inglaterra. Dibujó una cadena de proteína en una hoja de papel y la plegó hasta que una vuelta de la espiral pudo formar enlaces de hidrógeno con la siguiente. El dibujo del artículo de 1951 mostraba una hélice que giraba hacia la izquierda, la imagen especular de las que se encuentran en las proteínas naturales.
En la primavera de 1951, Max Perutz leyó el artículo y se dio cuenta de que el paso de 0,15 nanómetros por cada aminoácido debería aparecer cuando los rayos X se dispersan en una proteína. Puso a prueba la idea con un pelo de caballo y encontró la señal exactamente donde la hélice la predecía. En 1957 y 1959, el equipo de John Kendrew elaboró el mapa de la mioglobina, una proteína que se une al oxígeno, y vio sus hélices como varillas rectas. Aproximadamente el 75 % de su cadena está enrollada en hélices, de 7–24 aminoácidos de longitud, y todas giran hacia la derecha.